● Kjerneidentitet:IGF - des er en avkortet analog av det naturlig forekommende hormonet insulin - som vekstfaktor - 1 (igf - 1). Spesifikt mangler det de tre første aminosyrene (n - terminal tripeptid: glycine - proline-glutamate) funnet i IGF-1-molekylet i full lengde. Denne modifiseringen forekommer ikke naturlig hos mennesker.
● Opprinnelse:Det oppstår fra forskning som undersøker strukturen - aktivitetsforholdene til IGF-1. Forskere oppdaget at å fjerne disse tre første aminosyrene endret peptidets interaksjon betydelig med dets bindende proteiner.
● Nøkkelskille fra IGF-1:Full - lengde IGF-1 sirkulerer i blodet hovedsakelig bundet (over 99%) til en familie av IGF-bindende proteiner (IGFBPs). Denne bindingen stabiliserer IGF-1, men begrenser også dens biotilgjengelighet og styrke på vevsnivå, og fungerer som et reservoar og reguleringsmekanisme.
● "DES" -fordelen (teoretisk):Sletting av de tre første aminosyrene reduserer IGF - des's affinitet drastisk for de fleste IGFBP-er, spesielt IGFBP-3, den største bæreren. Dette resulterer teoretisk til:
○ Økt fri fri brøkdel:En mye høyere prosentandel av IGF - des sirkulerer i den biologisk aktive, ubundne ("gratis") tilstanden sammenlignet med IGF-1.
○ Forbedret bioaktivitet:Denne økte frie fraksjonen antas å oversette til betydelig større reseptoraktiveringspotthet ved målvev (som muskel og brusk)på en molar basisSammenlignet med IGF-1. Studier antyder at det kan være 10-100 ganger kraftigerein vitroog i noen dyremodeller.
